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<title>Hitzefällung</title>
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<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><p>Die <b>Hitzefällung</b> ist eine biochemische Methode zur <a href="F%C3%A4llung" title="Fällung">Fällung</a> von <a href="Protein" title="Protein">Proteinen</a> aus einer <a href="L%C3%B6sung_(Chemie)" title="Lösung (Chemie)">Lösung</a> unter Verwendung von Wärme.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Prinzip">Prinzip</h2></div>
<p>Durch Erwärmen werden Proteine <a href="Denaturierung_(Biochemie)" title="Denaturierung (Biochemie)">denaturiert</a>, z. B. durch fünfminütiges Erhitzen auf 95 °C und anschließendem Abkühlen auf Eis. Bei längerfristigem Erhitzen kann es zu einer <a href="Deaminierung" class="mw-redirect" title="Deaminierung">Desamidierung</a> von <a href="Glutamin" title="Glutamin">Glutaminen</a> und <a href="Asparagin" title="Asparagin">Asparaginen</a> in Proteinen kommen.<sup id="cite_ref-Pingoud_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-Pingoud-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Bei menschlichen Proteinen beginnt die Denaturierung einzelner Proteine bereits bei 42 °C. Durch die Hitzefällung wird die native <a href="Proteinfaltung" title="Proteinfaltung">Proteinfaltung</a> geändert, wodurch die <a href="Biologische_Aktivit%C3%A4t" title="Biologische Aktivität">biologische Aktivität</a> verloren geht und die meisten Proteine weniger löslich werden. Bei Proteinen aus Hühnereiklar (eine Mischung verschiedener Proteine) sinkt die Löslichkeit über der Denaturierungstemperatur von etwa 60 bis 70 °C auf etwa 10 bis 20 % der Löslichkeit bei 40 °C.<sup id="cite_ref-Hall_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-Hall-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-DOI10.1111/j.1365-2621.1985.tb13438.x_3-0" class="reference"><a href="#cite_note-DOI10.1111/j.1365-2621.1985.tb13438.x-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> <a href="Thermostabil" class="mw-redirect" title="Thermostabil">Thermostabile</a> Proteine (z. B. <a href="Thermostabile_DNA-Polymerase" title="Thermostabile DNA-Polymerase">thermostabile DNA-Polymerasen</a>) werden nicht ausgefällt, sondern bleiben in Lösung.<sup id="cite_ref-Pingoud_1-1" class="reference"><a href="#cite_note-Pingoud-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Das kann zur selektiven Aufreinigung von thermostabilen Proteinen genutzt werden.<sup id="cite_ref-Pingoud_1-2" class="reference"><a href="#cite_note-Pingoud-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die Hitzefällung wird unter anderem bei der <a href="Hitzestabilisierung" title="Hitzestabilisierung">Hitzestabilisierung</a> und der <a href="Fixierung_(Pr%C3%A4parationsmethode)" title="Fixierung (Präparationsmethode)">Hitzefixierung</a> verwendet.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>
<ol class="references">
<li id="cite_note-Pingoud-1"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Pingoud_1-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Pingoud_1-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Pingoud_1-2">c</a></sup></span> <span class="reference-text"><a href="Alfred_Pingoud" title="Alfred Pingoud">Alfred Pingoud</a>: <i>Arbeitsmethoden der Biochemie.</i> Walter de Gruyter, 1997, ISBN 978-3-110-16513-5, S. 55.</span>
</li>
<li id="cite_note-Hall-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Hall_2-0">↑</a></span> <span class="reference-text">G. M. Hall: <i>Methods of Testing Protein Functionality.</i> Springer Science & Business Media, 1996, ISBN 978-0-751-40053-3, S. 41.</span>
</li>
<li id="cite_note-DOI10.1111/j.1365-2621.1985.tb13438.x-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-DOI10.1111/j.1365-2621.1985.tb13438.x_3-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Kenji Watanabe, Tsukasa Matsuda, Ryo Nakamura: <i>Heat-Induced Aggregation and Denaturation of Egg White Proteins in Acid Media.</i> In: <i>Journal of Food Science.</i> 50, 1985, S. 507, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1985.tb13438.x">10.1111/j.1365-2621.1985.tb13438.x</a></span>.</span>
</li>
</ol></div><!--htdig_noindex--><div><div class="zim-footer">
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